Plik glikoproteiny lub glikoproteiny są białkami przezbłonowymi, które są częścią dużej rodziny glikokoniugatów błonowych i są obecne u zwierząt, roślin i mikroorganizmów, takich jak bakterie, drożdże i archeony.
Zostały zdefiniowane po raz pierwszy w 1908 roku przez Komitet Nomenklatury Białek Amerykańskiego Towarzystwa Biochemików i są wynikiem połączenia glikozydowego białka z częścią węglowodanową zwaną glukanem..
Są to białka, które są szczególnie obfite na powierzchni błony plazmatycznej wielu komórek i stanowią ważną część pokrywającej je warstwy węglowodanów i która w wielu przypadkach nazywana jest glukokaliksem..
Białka prekursorowe glikoprotein są kowalencyjnie modyfikowane w siateczce endoplazmatycznej i kompleksie Golgiego wielu eukariotów po ich translacji, chociaż zdarzają się również przypadki glikozylacji w cytozolu, ale są one mniej powszechne i występują tylko z jednym rodzajem cukru.
Glikozylacja białek często ma istotny wpływ funkcjonalny na jego aktywność, ponieważ może uczestniczyć w fałdowaniu, a tym samym w tworzeniu swojej trzeciorzędowej struktury.
Glikany pełnią wiele biologicznie ważnych funkcji dla komórki, ponieważ mogą nadawać komórkom specyficzność i uczestniczyć w procesach sygnalizacji wewnątrzkomórkowej i międzykomórkowej, ponieważ są ligandami dla receptorów endogennych i egzogennych.
Glikoproteiny, podobnie jak reszta glikokoniugatów, są tak ważne, że komórka przeznacza do 1% swojego genomu na maszynerię glikozylacji, a u ludzi ponad 70% białek jest modyfikowanych przez glikozylację.
Indeks artykułów
Strukturę glikoprotein bada się na podstawie ich sekwencji aminokwasów, miejsc glikozylacji w sekwencji oraz struktury części glikanu, które wiążą się w tych miejscach..
Łańcuchy oligosacharydowe, które są połączone przez glikozylację z tymi białkami są na ogół bardzo zróżnicowane, ale są krótkie, ponieważ nie przekraczają 15 reszt cukrowych. Niektóre białka mają pojedynczy łańcuch oligosacharydowy, ale inne mogą mieć więcej niż jeden, a te mogą być rozgałęzione.
Połączenie między oligosacharydami i białkami zachodzi poprzez anomeryczny węgiel węglowodanu i grupę hydroksylową (-OH) reszty seryny lub treoniny, w przypadku LUB-glikozylacja lub przez azot amidowy reszty asparaginy, w przypadku N-glikozylacja.
Związane w ten sposób węglowodany mogą stanowić do 70% masy cząsteczkowej glikoproteiny, a charakterystyka części węglowodanowej (na przykład wielkość i ładunek) może chronić niektóre białka przed proteolizą enzymatyczną..
To samo białko może mieć w różnych tkankach różne wzorce glikozylacji, które czynią je inną glikoproteiną, ponieważ cała struktura obejmuje nie tylko reszty aminokwasowe i ich układy przestrzenne, ale także przyłączone do nich oligosacharydy..
Wśród reszt cukrowych wielokrotnie występujących w glikoproteinach są: D-galaktoza, D-mannoza, D-glukoza, L-fukoza, D-ksyloza, L-arabinofuranoza, N-acetylo-D-glukozamina, N-acetylo-D- galaktozamina, niektóre kwasy sialowe i ich modyfikacje.
Ze strukturalnego punktu widzenia glikoproteiny dostarczają łańcuchów węglowodanowych, które uczestniczą w ochronie i smarowaniu komórek, ponieważ są zdolne do nawilżania i tworzenia lepkiej substancji odpornej na działanie mechaniczne i chemiczne.
Niektóre glikoproteiny znajdują się również w bakteriach i archeonach i są one ważnymi składnikami warstwy S, która jest najbardziej zewnętrzną warstwą pokrywającą komórki..
Ponadto występują również jako składniki białek flageliny, które są częścią włókien wici wykorzystywanych jako narządy ruchu..
Rośliny posiadają również glikoproteiny strukturalne, które charakteryzują się złożonymi wzorami glikozylacji i które można znaleźć jako część struktury ściany komórkowej lub w macierzy zewnątrzkomórkowej..
Glikoproteiny pełnią ważne funkcje jako miejsca rozpoznawania między komórkami, ponieważ wiele receptorów na powierzchni komórki jest zdolnych do rozpoznawania określonych sekwencji oligosacharydów.
Przykładem rozpoznania międzykomórkowego, które zachodzi poprzez łańcuchy oligosacharydów na powierzchni komórki, jest przypadek rozpoznania między zalążkiem a plemnikiem, niezbędnego do zaistnienia zjawiska zapłodnienia w organizmach wielokomórkowych z rozmnażaniem płciowym..
Grupy krwi u ludzi są określane przez tożsamość cukrów przyłączonych do określających je glikoprotein. Przeciwciała i wiele hormonów są również glikoproteinami, a ich funkcje są niezbędne do sygnalizowania i obrony organizmu.
Komórki T ssaczego układu odpornościowego posiadają glikoproteinę z domenami adhezyjnymi znaną jako CD2, która jest kluczowym składnikiem stymulacji immunologicznej, ponieważ pośredniczy w wiązaniu między limfocytami a komórkami prezentującymi antygen poprzez swój receptor, glikoproteinę CD58.
Niektóre wirusy, które pełnią ważne funkcje patogenne dla wielu ssaków, w tym ludzi, posiadają glikoproteiny powierzchniowe, które działają w procesach adhezji cząsteczki wirusa do komórek, na których pasożytują..
Tak jest w przypadku białka GP120 ludzkiego wirusa nabytego niedoboru odporności lub HIV, które oddziałuje z białkiem powierzchniowym ludzkich komórek zwanym GP41 i współpracuje z wejściem wirusa do komórki..
W ten sam sposób wiele glikozylowanych białek bierze udział w ważnych procesach adhezji komórek, które mają miejsce podczas zwykłego życia komórek obecnych w wielu tkankach organizmów wielokomórkowych..
Te kompleksy białkowo-węglowodanowe są preferowanymi celami dla wielu patogenów, takich jak pasożyty i wirusy, a wiele glikoprotein o nieprawidłowych wzorach glikozylacji odgrywa kluczową rolę w chorobach autoimmunologicznych i nowotworach.
Z tych powodów różni badacze podjęli się zaproponowania tych białek jako możliwych celów terapeutycznych oraz zaprojektowania metod diagnostycznych, terapii nowej generacji, a nawet zaprojektowania szczepionek..
Klasyfikacja glikoprotein opiera się głównie na naturze wiązania glikozydowego, które łączy część białkową i węglowodanową, oraz na charakterystyce połączonych glikanów..
Według reszt cukrowych mogą występować glikoproteiny z monosacharydami, disacharydami, oligosacharydami, polisacharydami i ich pochodnymi. Niektórzy autorzy rozważają klasyfikację glikoprotein w:
- Proteoglikany, które stanowią podklasę grupy glikoprotein zawierających w części węglowodanowej polisacharydy złożone głównie z aminocukrów (glikozoaminoglikanów).
- Glikopeptydy, które są cząsteczkami złożonymi z węglowodanów połączonych z oligopeptydami zbudowanymi z aminokwasów w konformacji L i / lub D.
- Aminokwasy gliko, które są aminokwasami połączonymi z sacharydem za pomocą dowolnego typu wiązania kowalencyjnego.
- Aminokwasy glikozylowe, które są aminokwasami przyłączonymi do ugrupowania sacharydowego poprzez wiązania O-, N- lub S-glikozydowe.
W nazewnictwie tych białek połączonych w ten sposób z węglowodanami przedrostki O-, N- i S- są używane do określenia, przez które wiązania cukry są przyłączone do łańcucha polipeptydowego..
- Glikoforyna A jest jedną z najlepiej zbadanych glikoprotein: jest integralnym białkiem błony erytrocytów (krwinek lub czerwonych krwinek) i ma 15 łańcuchów oligosacharydowych kowalencyjnie połączonych z resztami aminokwasów w regionie N-końcowym za pomocą połączeń LUB-glikozydy i łańcuch połączony wiązaniem N-glikozydowe.
- Większość białek we krwi to glikoproteiny, a do tej grupy należą immunoglobuliny i wiele hormonów.
- Laktalbumina, białko obecne w mleku jest glikozylowane, podobnie jak wiele białek trzustkowych i lizosomalnych.
- Lektyny są białkami wiążącymi węglowodany i dlatego pełnią wiele funkcji.
- Musimy także zwrócić uwagę na wiele hormonów zwierzęcych, które są glikoproteinami; Wśród nich można wymienić lutropinę (LH), folitropinę (FSH) i tyreotropinę (TSH), które są syntetyzowane w przednim przysadce mózgowej, oraz gonadotropinę kosmówkową wytwarzaną w łożysku ludzi, naczelnych i koniowatych..
Hormony te pełnią funkcje rozrodcze, ponieważ LH stymuluje steroidogenezę w jajnikach i komórkach Leydiga jąder..
- Kolagen, białko występujące w dużej ilości głównie w tkankach łącznych zwierząt, reprezentuje ogromną rodzinę glikoprotein składającą się z ponad 15 typów białek, które pomimo wielu wspólnych cech są zupełnie inne.
Białka te zawierają „niekolagenowe” części, z których niektóre składają się z węglowodanów..
- Ekstensyny to białka roślinne, które składają się z sieci nierozpuszczalnych glikoprotein bogatych w reszty hydroksyproliny i seryny. Znajdują się w ścianach komórek roślinnych i uważa się, że działają jako ochrona przed różnymi rodzajami stresu i patogenami..
- Rośliny mają również białka podobne do lektyny, a szczególnym ich przykładem są lektyny ziemniaczane, które najwyraźniej mają zdolność aglutynacji komórek krwi, takich jak erytrocyty..
- Wreszcie można wymienić mucyny, które są glikoproteinami wydzielanymi w błonie śluzowej i są częścią śliny u zwierząt, pełniąc głównie funkcje smarne i sygnalizacyjne..
Jeszcze bez komentarzy