Pełna charakterystyka, struktura i funkcje

3720
Basil Manning

Plik integryny stanowią dużą grupę lub rodzinę białek powierzchniowych komórek, najwyraźniej unikalnych dla królestwa zwierząt. Są głównym zasobem komórek umożliwiającym utrzymanie interakcji (w postaci adhezji) z innymi komórkami i macierzą komórkową.

Jego struktura składa się z dwóch podjednostek zwanych alfa i beta. Wiadomo, że u ssaków występuje od 16 do 18 jednostek alfa i od 3 do 8 beta, które będą działać w zależności od ich kombinacji, a także od stanu fizjologicznego komórki lub określonej tkanki.

Rysunek struktury molekularnej białka ITGB3 (integryna beta 3). Zrobione i zredagowane z: Emw [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Istnieje kilka białek, które mają funkcje adhezyjne. Jednak grupa integryn jest tą, która jest najbardziej rozproszona i oddziałuje ze wszystkimi kluczowymi białkami macierzy komórkowej. Integryny uczestniczą w fagocytozie, migracji komórek i gojeniu się ran, a nawet są wysoce badane pod kątem ich udziału w przerzutach.

Indeks artykułów

  • 1 Funkcje
  • 2 Struktura
    • 2.1 Podjednostka alfa
    • 2.2 Podjednostka Beta
  • 3 Funkcje
    • 3.1 Przyłączanie się lub sprzęganie komórek z macierzą zewnątrzkomórkową
    • 3.2 Przekazywanie sygnału z macierzy zewnątrzkomórkowej do komórki
  • 4 Integriny i rak
  • 5 Perspektywa ewolucyjna
  • 6 Odnośniki

Charakterystyka

Są to białka charakteryzujące się mechanicznym łączeniem cytoszkieletu komórkowego jednej komórki z drugą i / lub z macierzą zewnątrzkomórkową (w interakcji komórka-komórka i / lub komórka-macierz). Biochemicznie wykrywają, czy nastąpiła adhezja, i przekazują sygnały komórkowe łączące środowisko zewnątrzkomórkowe ze środowiskiem wewnątrzkomórkowym, w obu kierunkach..

Działają lub działają z innymi receptorami, takimi jak immunoglobuliny, kadheryna, selektyny i syndekandy. Jeśli chodzi o ligandy integryn, są to między innymi fibronektyna, fibrynogen, kolagen i witronektyna..

Ich wiązanie z ligandami jest spowodowane przez zewnątrzkomórkowe dwuwartościowe kationy, takie jak wapń lub magnez. Użycie jednej lub drugiej zależy od konkretnej integryny.

Integriny mają wydłużony kształt zakończony kulistą główką, która zgodnie z obserwacjami mikroskopii elektronowej wystaje ponad 20 nanometrów z dwuwarstwy lipidowej.

Struktura

Integriny to białka, które umożliwiają komunikację między komórkami.
Źródło: Biblioteka obrazów Berkshire Community College Bioscience [CC0]

Integryny są heterodimerami, to znaczy są cząsteczkami składającymi się zawsze z dwóch białek. Oba białka są uważane za podjednostki lub protomery i są zróżnicowane jako podjednostki alfa i podjednostki beta. Obie podjednostki są połączone niekowalencyjnie. Mają masę cząsteczkową od 90 do 160 kDa.

Liczba podjednostek alfa i beta różni się w zależności od różnych grup organizmów w królestwie zwierząt. U owadów, takich jak muszka owocowa (Drosophyla), na przykład występuje 5 podjednostek alfa i 2 podjednostki beta, podczas gdy u nicieni z rodzaju Caenorhabditis są 2 alfa i beta.

Naukowcy sugerują, że u ssaków istnieje stała liczba podjednostek i ich kombinacji; jednak w literaturze nie ma zgody co do tej liczby. Na przykład niektórzy wspominają, że istnieje 18 podjednostek alfa, 8 kombinacji beta i 24, podczas gdy inni mówią o 16 alfa i 8 beta dla 22 kombinacji.

Każda podjednostka ma następującą strukturę.

Podjednostka alfa

Podjednostka alfa ma strukturę z domeną β-helisy składającą się z siedmiu warstw lub warstw tworzących głowę, domenę w udzie, dwie domeny łydki, pojedynczą domenę transbłonową, a także krótki cytoplazmatyczny ogon, który nie wykazuje aktywności enzymatycznej lub wiązanie aktyny.

Przedstawia łańcuchy z około 1000 do 1200 pozostałości. Może wiązać dwuwartościowe kationy.

U ssaków, gdzie integryny były badane najczęściej, podjednostki alfa można pogrupować według tego, czy zawierają wstawioną domenę (alfa I)..

Z wstawioną domeną Alpha I

Domena wstawiona alfa I składa się z regionu 200 aminokwasów. Obecność tej domeny w integrynach wskazuje, że są one receptorami dla kolagenu i leukocytów..

Nie wstawiono domeny

Integryny alfa, które nie mają domeny zintegrowanej, są podzielone na 4 podrodziny, które zobaczymy poniżej.

PS1

Receptory glikoprotein, zwane również lamininami, są niezbędne do integracji tkanek mięśni, nerek i skóry.

PS2

Ta podrodzina jest receptorem kwasu arginyloglicyloasparaginowego, znanego również jako RGD lub Arg-Gly-Asp..

PS3

Tę podrodzinę zaobserwowano u bezkręgowców, zwłaszcza u owadów. Chociaż niewiele o nim wiadomo, istnieją badania oceniające jego istotną rolę w funkcjonalnej aktywności genu integryny leukocytów CD11d u ludzi..

PS4

Ta podrodzina jest znana jako grupa alfa 4 / alfa 9 i obejmuje podjednostki o tych samych nazwach..

Wymienione podjednostki są zdolne do parowania z podjednostkami beta 1 i beta 7. Mają również wspólne ligandy bardzo podobne do podjednostek alfa, które zawierają wstawioną domenę alfa I, takie jak cząsteczki adhezyjne komórek naczyniowych, ligandy rozpuszczalne we krwi, fibrynogen i inne. patogeny.

Podjednostka Beta

Strukturalnie podjednostka beta składa się z głowy, sekcji zwanej łodygą / nogą, domeny transbłonowej i cytoplazmatycznego ogona. Głowa składa się z domeny beta I, która wstawia się do domeny hybrydowej, która wiąże się z domeną pleksyna-semafor-integryna, znaną również jako PSI..

Sekcja łodygi / nogi zawiera cztery moduły równe lub bardzo podobne do bogatego w cysteinę integrynowego czynnika wzrostu naskórka oraz, jak już wspomniano, cytoplazmatyczny ogon. Ten cytoplazmatyczny ogon, podobnie jak w podjednostce alfa, nie ma aktywności enzymatycznej ani wiązania aktyny..

Mają łańcuchy z liczbą reszt w zakresie od 760 do 790 i mogą wiązać, podobnie jak podjednostki alfa, dwuwartościowe kationy.

Sygnalizacja integryny w komórkach nabłonka. Zrobione i zredagowane z K.murphy w angielskiej Wikipedii [domena publiczna].

funkcje

Integriny pełnią wiele funkcji, jednak głównie znane są one z tych, które zobaczymy poniżej.

Przyłączenie lub sprzężenie komórki z macierzą zewnątrzkomórkową

Połączenie, które istnieje między komórką a macierzą zewnątrzkomórkową dzięki integrynom sprzyja odporności komórki na nacisk mechaniczny, zapobiegając jej wyrwaniu z macierzy.

Kilka badań sugeruje, że sprzężenie z macierzą komórkową jest podstawowym warunkiem rozwoju wielokomórkowych organizmów eukariotycznych..

Migracja komórek to proces, w którym integryny interweniują poprzez wiązanie lub sprzęganie z różnymi substratami. Dzięki temu interweniują w odpowiedź immunologiczną i gojenie się ran.

Przekazywanie sygnału z macierzy zewnątrzkomórkowej do komórki

Integriny uczestniczą w procesie przekazywania sygnału. Oznacza to, że interweniują w odbiór informacji z płynu pozakomórkowego, kodują je, a następnie w odpowiedzi zaczyna się zmiana cząsteczek wewnątrzkomórkowych..

Ta transdukcja sygnału bierze udział w wielu procesach fizjologicznych, takich jak między innymi programowane niszczenie komórek, różnicowanie komórek, mejoza i mitoza (podział komórek) oraz wzrost komórek..

Integriny i rak

Kilka badań pokazuje, że integryny odgrywają ważną rolę w rozwoju nowotworów, zwłaszcza w przerzutach i angiogenezie. Przykładem tego są między innymi integryny αVβ3 i α1β1..

Te integryny są związane ze wzrostem raka, zwiększoną opornością terapeutyczną i nowotworami krwiotwórczymi.

Perspektywa ewolucyjna

Skuteczna adhezja między komórkami w celu wytworzenia tkanek była bez wątpienia kluczową cechą, która musiała być obecna w ewolucyjnym rozwoju organizmów wielokomórkowych..

Pojawienie się rodziny integryn zostało przypisane pojawieniu się metazoansów około 600 milionów lat temu..

Grupa zwierząt o cechach histologicznych przodków to porowate, powszechnie nazywane gąbkami morskimi. U tych zwierząt adhezja komórek zachodzi przez zewnątrzkomórkową macierz proteoglikanową. Receptory, które wiążą się z tą macierzą, posiadają typowy motyw wiążący integryny.

W rzeczywistości w tej grupie zwierząt zidentyfikowano geny związane z określonymi podjednostkami niektórych integryn..

W toku ewolucji przodek metazoansów nabył integrynę i wiążącą ją domenę, która z biegiem czasu została zachowana w tej ogromnej grupie zwierząt..

Strukturalnie widzimy maksymalną złożoność integryn w grupie kręgowców. Istnieją różne integryny, które nie występują u bezkręgowców, z nowymi domenami. Rzeczywiście, zidentyfikowano ponad 24 różne funkcjonalne integryny u ludzi - podczas gdy u muszek owocówek muszka owocowa jest tylko 5.

Bibliografia

  1. Integrin. Klinika Uniwersytetu Navarra. Odzyskany z cun.es.
  2. Przystąpienie. Atlas histologii roślin i zwierząt. Odzyskany z mmegias.webs.uvigo.es.
  3. B. Alberts, A. Johnson, J. Lewis, i in. (2002). Biologia molekularna komórki. Wydanie 4. Nowy Jork: Garland Science. Integrins. Odzyskany z ncbi.nlm.nih.gov.
  4. R.L. Anderson, T.W. Owens i J. Matthew (2014). Strukturalne i mechaniczne funkcje całek. Recenzje biofizyczne.
  5. Integralność. Odzyskany z en.wikipedia.org.
  6. Co to jest integryna? MBINFO. Odzyskany z mechanobio.info.
  7. S. Mac Fhearraigh & D. Bruce. Rola integryn w sygnalizacji komórkowej. Odzyskany z abcam.com.
  8. .

Jeszcze bez komentarzy