Plik trzeciorzędowa struktura białek Jest to trójwymiarowa konformacja, którą uzyskują łańcuchy polipeptydowe, gdy składają się na siebie. Ta konformacja pojawia się w wyniku interakcji między łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych polipeptydu. Łańcuchy boczne mogą oddziaływać niezależnie od ich pozycji w białku.
Ponieważ zależy to od interakcji między grupami R, trzeciorzędowa struktura wykazuje niepowtarzalne aspekty łańcucha, ponieważ te grupy są różne dla każdej reszty aminokwasowej. Z drugiej strony struktura drugorzędowa zależy od grup karboksylowych i aminowych, które są obecne we wszystkich aminokwasach.
Niektórzy autorzy sugerują, że białka włókniste mają prostą strukturę trzeciorzędową, jednak inni autorzy wskazują, że jest to struktura typowa dla białek globularnych..
Indeks artykułów
W białkach włóknistych łańcuchy polipeptydowe są ułożone w postaci długich włókien lub długich arkuszy; składają się na ogół z jednego rodzaju struktury drugorzędnej. Ta drugorzędowa struktura jest w większości przypadków ważniejsza niż trzeciorzędowa struktura w określaniu kształtu białka..
Jego funkcja biologiczna jest strukturalna, nadając siłę i / lub elastyczność organom i strukturom, w których się znajdują, jednocześnie utrzymując je razem. Wszystkie białka włókniste są nierozpuszczalne w wodzie ze względu na dużą ilość hydrofobowych reszt aminokwasowych, które zawierają.
Te włókniste białka obejmują keratyny i kolagen. Te pierwsze znajdują się w tkankach łącznych oraz strukturach takich jak włosy, paznokcie (α-keratyny), łuski i pióra (β-keratyny). Z kolei kolagen znajduje się m.in. w kościach, ścięgnach i skórze.
Białka te są częścią tak zwanych białek włókien pośrednich, które odgrywają ważną rolę w cytoszkielecie organizmów wielokomórkowych. Ponadto są głównym składnikiem włosów, paznokci, wełny, rogów, kopyt i jednym z głównych białek skóry zwierzęcej..
Struktura cząsteczki to helisa α. Dwie nici α-keratyny można ułożyć równolegle i nawinąć jedna na drugą, a ich hydrofobowe grupy R oddziałują ze sobą. W ten sposób powstaje superhelikalna struktura lub kula z lewostronnym uzwojeniem..
Trzeciorzędowa struktura α-keratyny jest prosta i zdominowana przez drugorzędową strukturę α-helisy. Z drugiej strony obecna jest również struktura czwartorzędowa, ponieważ dwie cząsteczki uczestniczą w strukturze superhelikalnej, które oddziałują poprzez wiązania niekowalencyjne..
Struktura pierwotna jest podobna do struktury α-keratyn, ale w ich strukturze drugorzędowej dominują arkusze β. Są głównym składnikiem łusek gadów i ptasich piór..
Białko to może stanowić ponad 30% całkowitej masy białka niektórych zwierząt. Występuje między innymi w chrząstkach, kościach, ścięgnach, rogówce i skórze.
Drugorzędowa struktura kolagenu jest wyjątkowa, reprezentowana przez lewoskrętną helisę z 3,3 reszt aminokwasowych na każdy obrót. Trzy lewoskrętne łańcuchy helisy (łańcuchy α) owijają się wokół siebie, dając prawoskrętną superskręconą cząsteczkę, znaną przez niektórych autorów jako tropokolagen..
Cząsteczki tropokolagenu łączą się, tworząc włókno kolagenowe o wysokiej wytrzymałości, wyższej niż stal i porównywalnej z wytrzymałą miedzią.
Inne rodzaje białek włóknistych to fibroina i elastyna. Pierwsza składa się z arkuszy β, składających się głównie z glicyny, alaniny i seryny..
Łańcuchy boczne tych aminokwasów są małe, więc mogą być ciasno upakowane. Rezultatem jest włókno, które jest zarówno bardzo odporne, jak i bardzo mało rozciągliwe..
Z kolei w elastynie walina zastępuje serynę wśród jej głównych aminokwasów składowych. W przeciwieństwie do fibroiny elastyna jest bardzo rozciągliwa, stąd jej nazwa. W budowie cząsteczki działa również lizyna, która może uczestniczyć w sieciowaniu, które pozwala elastynie odzyskać swój kształt po ustaniu napięcia.
Białka globularne, w przeciwieństwie do włóknistych, są rozpuszczalne i na ogół mają kilka typów struktur drugorzędowych. Jednak w nich trójwymiarowe konformacje, które uzyskują podczas składania na siebie, są ważniejsze (struktura trzeciorzędowa).
Te szczególne trójwymiarowe konformacje nadają każdemu białku specyficzną aktywność biologiczną. Główną funkcją tych białek jest regulacja, jak ma to miejsce w przypadku enzymów.
Trzeciorzędowa struktura białek globularnych ma kilka ważnych cech:
- Białka globularne są zwarte dzięki upakowaniu poprzez zwijanie łańcucha polipeptydowego.
- Odległe reszty aminokwasowe w pierwotnej strukturze łańcuchów polipeptydowych pozostają blisko siebie, będąc w stanie współdziałać ze sobą dzięki fałdowaniu.
- Większe białka globularne (ponad 200 aminokwasów) mogą mieć kilka zwartych segmentów, niezależnych od siebie i spełniających określone funkcje, a każdy z tych segmentów nazywany jest domeną. Domena może mieć od 50 do 350 reszt aminokwasowych.
Jak już wspomniano, białka wykazują szczególne formy pofałdowania, które również nadają im szczególne cechy. To fałdowanie nie jest przypadkowe i sprzyja mu zarówno struktura pierwotna, jak i wtórna, a także niektóre oddziaływania niekowalencyjne, a także istnieją pewne fizyczne ograniczenia fałdowania, dla których sformułowano pewne zasady:
- Wszystkie białka globularne mają określone wzorce dystrybucji, z hydrofobowymi grupami R skierowanymi do wnętrza cząsteczki i resztami hydrofilowymi w warstwie zewnętrznej. Wymaga to co najmniej dwóch warstw struktury wtórnej. Pętla β-α-β i wierzchołek α-α mogą zapewnić te dwie warstwy.
- Arkusze β są generalnie ułożone w formie lewoskrętnej zwiniętej..
- W łańcuchu polipeptydowym mogą wystąpić różne zwoje przechodzące z jednej struktury drugorzędowej do drugiej, takie jak zwoje β lub γ, które mogą odwrócić kierunek łańcucha o cztery reszty aminokwasowe lub mniej..
- Białka globularne zawierają α-helisy, β-arkusze, zwoje i segmenty o nieregularnej strukturze.
Jeśli białko utraci swoją natywną (naturalną) trójwymiarową strukturę, traci swoją aktywność biologiczną i większość swoich specyficznych właściwości. Proces ten nazywany jest denaturacją.
Denaturacja może wystąpić, gdy zmieniają się naturalne warunki środowiskowe, na przykład przez zmianę temperatury lub pH. W przypadku wielu białek proces ten jest nieodwracalny; jednak inne mogą samoistnie odzyskać swoją naturalną strukturę po przywróceniu normalnych warunków środowiskowych..
Jeszcze bez komentarzy