Plik maltaza, znany również jako α-glukozydaza, kwaśna maltaza, inwertaza glukozowa, glukozydosachraza, lizosomalna α-glukozydaza lub maltaza-glukoamylaza, jest enzymem odpowiedzialnym za hydrolizę maltozy w komórkach nabłonka jelitowego podczas ostatnich etapów trawienia skrobi.
Należy do klasy hydrolaz, a konkretnie do podklasy glikozydaz, które są zdolne do rozrywania wiązań α-glukozydowych między resztami glukozy (EC. 3.2.1.20). Ta kategoria grupuje różne enzymy, których specyficzność jest ukierunkowana na egzo-hydrolizę końcowych glukozydów połączonych wiązaniami α-1,4..
Niektóre maltazy są zdolne do hydrolizy polisacharydów, ale w znacznie wolniejszym tempie. Na ogół po działaniu maltazy uwalniane są reszty α-D-glukozy, jednak enzymy z tej samej podklasy mogą hydrolizować β-glukany, uwalniając w ten sposób reszty β-D-glukozy..
Istnienie enzymów maltazy zostało po raz pierwszy wykazane w 1880 roku i obecnie wiadomo, że występuje nie tylko u ssaków, ale także w mikroorganizmach, takich jak drożdże i bakterie, a także w wielu roślinach wyższych i zbożach..
Podajemy przykład znaczenia aktywności tych enzymów Saccharomyces cerevisiae, mikroorganizm odpowiedzialny za produkcję piwa i pieczywa, zdolny do degradacji maltozy i maltotriozy dzięki temu, że posiada enzymy maltazy, których produkty są metabolizowane do charakterystycznych dla tego organizmu produktów fermentacji.
Indeks artykułów
Maltaza jest amfipatycznym białkiem związanym z błoną jelitowych komórek szczoteczkowych. Znany jest również izozym znany jako kwaśna maltaza, znajdujący się w lizosomach i zdolny do hydrolizowania różnych typów wiązań glikozydowych na różnych substratach, nie tylko na wiązaniach maltozy i wiązaniach α-1,4. Oba enzymy mają wiele cech strukturalnych.
Enzym lizosomalny ma około 952 aminokwasy i jest przetwarzany potranslacyjnie przez glikozylację i usuwanie peptydów na końcach N i C..
Badania przeprowadzone z enzymem z jelita szczurów i świń wykazały, że u tych zwierząt enzym składa się z dwóch podjednostek różniących się od siebie niektórymi właściwościami fizycznymi. Te dwie podjednostki powstają z tego samego prekursora polipeptydu, który jest rozszczepiany proteolitycznie..
W przeciwieństwie do świń i szczurów, enzym u ludzi nie ma dwóch podjednostek, ale jest pojedynczą, wysokocząsteczkową i silnie glikozylowaną (np. N- Y LUB-glikozylacja).
Maltaza drożdżowa, kodowana przez gen MAL62, waży 68 kDa i jest białkiem cytoplazmatycznym, które występuje jako monomer i hydrolizuje szerokie spektrum α-glukozydów.
W drożdżach znajduje się pięć izoenzymów zakodowanych w strefach telomerycznych pięciu różnych chromosomów. Każde locus kodujące genu ŹLE Zawiera również kompleks genów wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozy, w tym permeazy i białek regulatorowych, tak jakby był operonem.
Wykazano, że enzym obecny w roślinach jest wrażliwy na temperatury powyżej 50 ° C, a maltaza występuje w dużych ilościach w porośniętych i nie porośniętych zbożach.
Ponadto podczas degradacji skrobi enzym ten jest specyficzny dla maltozy, ponieważ nie działa na inne oligosacharydy, ale zawsze kończy się utworzeniem glukozy..
Ludzka maltaza jelitowa jest syntetyzowana jako pojedynczy łańcuch polipeptydowy. Węglowodany bogate w reszty mannozy są dodawane w kootranslacji przez glikozylację, która wydaje się chronić sekwencję degradacji proteolitycznej.
Badania nad biogenezą tego enzymu wykazały, że jest on składany jako cząsteczka o dużej masie cząsteczkowej w stanie „związanym z błoną” siateczki śródplazmatycznej, a następnie jest przetwarzany przez enzymy trzustkowe i „ponownie glikozylowany” w kompleksie Golgiego.
W drożdżach znajduje się pięć izoenzymów zakodowanych w strefach telomerycznych pięciu różnych chromosomów. Każde locus kodujące genu ŹLE zawiera również kompleks genów wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozy, w tym permeazy i białka regulatorowe.
System metabolizmu maltozy u bakterii, takich jak E coli, Jest bardzo podobny do układu laktozowego, zwłaszcza w organizacji genetycznej operonu odpowiedzialnego za syntezę białek regulatorowych, transporterowych oraz wykazującym aktywność enzymatyczną na substracie (maltazy).
W większości organizmów, w których wykryto obecność enzymów, takich jak maltaza, enzym ten odgrywa tę samą rolę: degradacji disacharydów, takich jak maltoza, w celu uzyskania rozpuszczalnych produktów węglowodanowych, które są łatwiej metabolizowane..
W jelicie ssaków maltaza odgrywa kluczową rolę w końcowych etapach degradacji skrobi. Niedobory tego enzymu są na ogół obserwowane w stanach takich jak glikogenoza typu II, która jest związana z magazynowaniem glikogenu.
U bakterii i drożdży reakcje katalizowane przez tego typu enzymy stanowią ważne źródło energii w postaci glukozy, która wchodzi na szlak glikolityczny w celach fermentacyjnych lub bez nich..
U roślin maltaza wraz z amylazami bierze udział w degradacji bielma w nasionach, które „śpią” i które są aktywowane przez gibereliny, hormony regulujące wzrost roślin, jako warunek wstępny kiełkowania.
Ponadto wiele roślin produkujących skrobię przejściowo w ciągu dnia ma specyficzne maltazy, które przyczyniają się do rozkładu półproduktów w ich metabolizmie w nocy, a chloroplasty okazały się być głównymi miejscami magazynowania maltozy w tych organizmach..
Jeszcze bez komentarzy