Plik oprzeć się, Znany również jako czynnik wydzielniczy specyficzny dla tkanki tłuszczowej (ADSF), jest hormonem peptydowym bogatym w cysteinę. Jego nazwa zawdzięcza pozytywnej korelacji (oporności), jaką wykazuje na działanie insuliny. Jest to cytokina zawierająca od 10 do 11 reszt cysteiny.
Został odkryty w 2001 roku w komórkach tłuszczowych (tkance tłuszczowej) myszy oraz w komórkach odpornościowych i nabłonkowych ludzi, psów, świń, szczurów i kilku gatunków naczelnych..
Indeks artykułów
Resistyna jest częścią rodziny cząsteczek typu rezystyny (cząsteczki podobne do rezystyny, RELM). Wszyscy członkowie rodziny RELM prezentują N-końcową sekwencję, która przedstawia sygnał wydzielniczy, który zawiera od 28 do 44 reszt.
Mają zmienny region lub strefę centralną z końcem karboksylowym domeny, która waha się od 57 do około 60 reszt, silnie zachowana lub konserwowana i bogata w cysteinę.
Białko to znaleziono u kilku ssaków. Najwięcej uwagi poświęcono oporności na wydzielanie przez myszy i obecną u ludzi. Te dwa białka mają 53 do 60% podobieństwa (homologii) w swoich sekwencjach aminokwasowych..
U tych ssaków głównym źródłem rezystyny są komórki tłuszczowe lub biała tkanka tłuszczowa.
Resistyna u myszy jest bogata w 11 kDa cysteinę. Gen tego białka znajduje się na ósmym (8) chromosomie. Jest syntetyzowany jako prekursor 114 aminokwasów. Mają także 20-aminokwasową sekwencję sygnałową i 94-aminokwasowy dojrzały segment..
Strukturalna rezystyna u myszy ma pięć wiązań dwusiarczkowych i wiele zwojów β. Może tworzyć kompleksy dwóch identycznych cząsteczek (homodimerów) lub tworzyć białka o strukturach czwartorzędowych (multimery) o różnej wielkości dzięki wiązaniom disiarczkowym i niesiarczkowym.
Ludzka rezystyna charakteryzuje się tym, że jest, podobnie jak u myszy lub innych zwierząt, białkiem peptydowym bogatym w cysteinę, tylko u ludzi ma 12 kDa, z dojrzałą sekwencją 112 aminokwasów.
Gen tego białka znajduje się na chromosomie 19. Źródłem rezystyny u ludzi są komórki makrofagów (komórki układu odpornościowego) i tkanka nabłonkowa. Krąży we krwi jako dimeryczne białko złożone z 92 aminokwasów połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi.
Resistyna jest znana pod wieloma nazwami, w tym: bogate w cysteinę wydzielane białko FIZZ3 (bogate w cysteinę wydzielane białko FIZZ3), czynnik wydzielniczy specyficzny dla tkanki tłuszczowej (ADSF), czynnik wydzielniczy specyficzny dla tkanki tłuszczowej (ADSF), białko bogate w C / EBP -regulowane przez epsilon specyficzne dla szpiku wydzielane białko bogate w cysteinę, wydzielane białko bogate w cysteinę A12-alfa-podobne 2 (bogate w cysteinę wydzielane białko A12-alfa-podobne 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 i MGC126609.
Białko to jest stosunkowo nowe w społeczności naukowej. Został odkryty niezależnie przez trzy grupy naukowców na początku tego wieku, nadając mu różne nazwy: FIZZ3, ADSF i resistin..
Został odkryty w 2000 roku w tkance płucnej objętej stanem zapalnym. Zidentyfikowano i opisano trzy geny myszy i dwa homologiczne geny od ludzi związane z produkcją tego białka..
Białko odkryte w 2001 roku dzięki identyfikacji czynnika wydzielniczego bogatego w cystynę (Ser / Cys) (ADSF) specyficznego dla białej tkanki lipidowej (tłuszczowej).
Białku temu przypisano ważną rolę w procesie różnicowania się z komórek multipotencjalnych do dojrzałych komórek tłuszczowych (adipogeneza).
Również w 2001 roku grupa naukowców opisała to samo białko bogate w cystynę w dojrzałej tkance lipidowej myszy, które nazwali rezystyną ze względu na jej oporność na insulinę..
Strukturalnie wiadomo, że białko to składa się z laminarnego obszaru przedniego lub głowy oraz helikalnego obszaru tylnego (ogona), tworząc oligomery o różnych masach cząsteczkowych, w zależności od tego, czy jest to ludzkie, czy innego pochodzenia..
Ma centralny region z 11 resztami Ser / Cys (seryna / cysteina) i obszar również bogaty w Ser / Cys, którego sekwencja to CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, gdzie C to Ser / Cys, a X to dowolny aminokwas.
Ma skład strukturalny uważany za niezwykły, ponieważ składa się z kilku podjednostek połączonych oddziaływaniami niekowalencyjnymi, to znaczy, że nie wykorzystują elektronów, ale rozproszone zmiany elektromagnetyczne, aby stworzyć swoją strukturę..
Jak dotąd funkcje rezystyny są przedmiotem szeroko zakrojonej debaty naukowej. Do najważniejszych ustaleń dotyczących skutków biologicznych u ludzi i myszy należą:
Uważa się, że u ludzi białko to przyczynia się fizjologicznie do insulinooporności w cukrzycy..
Rola, jaką odgrywa w otyłości, jest wciąż nieznana, chociaż stwierdzono, że istnieje korelacja między zwiększoną tkanką tłuszczową a poziomem rezystyny, czyli otyłość zwiększa stężenie rezystyny w organizmie. Wykazano również, że jest odpowiedzialny za wysoki poziom złego cholesterolu we krwi.
Resistyna moduluje szlaki molekularne w chorobach zapalnych i autoimmunologicznych. Bezpośrednio powoduje funkcjonalną zmianę śródbłonka, co z kolei prowadzi do stwardnienia tętnic znanego również jako miażdżyca tętnic.
Resistin działa jako wskaźnik choroby, a nawet jako predykcyjne narzędzie kliniczne w przypadku chorób sercowo-naczyniowych. Bierze udział m.in. w produkcji naczyń krwionośnych (angiogenezie), zakrzepicy, astmie, niealkoholowej stłuszczeniowej chorobie wątroby, przewlekłej chorobie nerek..
Jeszcze bez komentarzy