Amylasa to termin używany do identyfikacji ważnej grupy enzymów odpowiedzialnych za hydrolizę wiązań glikozydowych między cząsteczkami glukozy obecnymi w węglowodanach, takich jak skrobia i inne pokrewne, które są wchłaniane w pożywieniu wielu żywych organizmów.
Ten typ enzymu jest produkowany przez bakterie, grzyby, zwierzęta i rośliny, gdzie katalizują w zasadzie te same reakcje i pełnią różne funkcje, głównie związane z metabolizmem energetycznym..
Produkty reakcji hydrolizy wiązań glikozydowych można uznać za charakterystyczne dla każdego typu enzymu amylolitycznego, dlatego często jest to ważny parametr ich klasyfikacji..
Znaczenie tych enzymów, mówiąc antropocentrycznie, jest nie tylko fizjologiczne, gdyż obecnie ten typ enzymów ma duże znaczenie biotechnologiczne w przemysłowej produkcji żywności, papieru, tekstyliów, cukrów i innych..
Termin „amylaza” wywodzi się z języka greckiego „amylon", co oznacza skrobię i został wymyślony w 1833 roku przez naukowców Payena i Persoza, którzy badali reakcje hydrolityczne tego enzymu na skrobi.
Indeks artykułów
Niektóre amylazy są z natury multimeryczne, takie jak β-amylaza ze słodkich ziemniaków, która zachowuje się jak tetramer. Jednak przybliżona masa cząsteczkowa monomerów amylazy mieści się w zakresie 50 kDa..
Ogólnie, zarówno enzymy roślinne, jak i zwierzęce mają stosunkowo „powszechny” skład aminokwasów i mają optymalną aktywność przy pH między 5,5 a 8 jednostek (przy czym amylazy zwierzęce są bardziej aktywne przy bardziej obojętnym pH)..
Amylazy to enzymy zdolne do hydrolizowania wiązań glikozydowych dużej ilości polisacharydów, generalnie wytwarzających disacharydy, ale nie są one zdolne do hydrolizy kompleksów, takich jak celuloza..
Powodem, dla którego amylazy są tak ważne w przyrodzie, zwłaszcza w trawieniu węglowodanów, jest wszechobecność ich naturalnego substratu (skrobi) w tkankach warzyw „wyższych”, które służą jako źródło pożywienia dla wielu rodzajów. zwierząt i mikroorganizmów.
Ten polisacharyd składa się z kolei z dwóch makrocząsteczkowych kompleksów znanych jako amyloza (nierozpuszczalna) i amylopektyna (rozpuszczalna). Ugrupowania amylozy składają się z liniowych łańcuchów reszt glukozy połączonych wiązaniami α-1,4 i są degradowane przez α-amylazy..
Amylopektyna jest związkiem o dużej masie cząsteczkowej, składa się z rozgałęzionych łańcuchów reszt glukozy połączonych wiązaniami α-1,4, których rozgałęzienia wsparte są wiązaniami α-1,6..
Enzymy amylazy są klasyfikowane według miejsca, w którym są zdolne do rozrywania wiązań glikozydowych, jako endoamylazy lub egzoamylazy. Te pierwsze hydrolizują wiązania w wewnętrznych obszarach węglowodanów, podczas gdy te drugie mogą katalizować jedynie hydrolizę reszt na końcach polisacharydów.
Ponadto tradycyjna klasyfikacja związana jest ze stereochemią ich produktów reakcji, więc te białka o aktywności enzymatycznej zaliczane są również do α-amylaz, β-amylaz lub γ-amylaz..
-Α-Amylazy (hydrolazy α-1,4-glukanu-4-glukanu) to endoamylazy działające na wewnętrzne wiązania liniowych substratów o konformacji, których produkty mają konfigurację α i są mieszaninami oligosacharydów.
-Β-amylazy (maltohydrolazy α-1,4-glukanowe) to egzoamylazy roślinne, które działają na wiązania na nieredukujących końcach polisacharydów, takich jak skrobia i których produktami hydrolitycznymi są pozostałości β-maltozy.
-Wreszcie, γ-amylazy są trzecią klasą amylaz zwanych również glukoamylazami (glukohydrolazy α-1,4-glukanowe), które podobnie jak β-amylazy są egzoamylazami zdolnymi do usuwania pojedynczych jednostek glukozy z nieredukujących końców polisacharydów i odwracania ich konfiguracja.
Ta ostatnia klasa enzymów może hydrolizować zarówno wiązania α-1,4, jak i α, 1-6, przekształcając substraty, takie jak skrobia, w D-glukozę. U zwierząt występują głównie w tkance wątroby.
Wraz z pojawieniem się nowych technik analizy biochemicznej zarówno enzymów, jak i ich substratów i produktów, niektórzy autorzy ustalili, że istnieje co najmniej sześć klas enzymów amylazy:
1-endoamylazy, które hydrolizują wiązania α-1,4 glukozydowe i mogą „przeskakiwać” (objazd) wiązania α-1,6. Przykładem tej grupy są α-amylazy.
2-egzoamylazy zdolne do hydrolizy α-1,4, których głównymi produktami są pozostałości maltozy i wiązania α-1,6 nie można „pominąć”. Przykładem grupy są β-amylazy.
3-egzoamylazy zdolne do hydrolizy wiązań α-1,4 i α-1,6, takie jak amyloglukozydazy (glukoamylazy) i inne egzoamylazy.
4-amylazy, które hydrolizują tylko wiązania α-1,6-glukozydowe. W tej grupie znajdują się enzymy „usuwające rozgałęzienia” i inne znane jako pullulanazy..
5-amylazy, takie jak α-glukozydazy, które preferencyjnie hydrolizują wiązania α-1,4 krótkich oligosacharydów wytwarzanych przez działanie innych enzymów na substraty, takie jak amyloza lub amylopektyna.
6-enzymy, które hydrolizują skrobię do nieredukujących cyklicznych polimerów reszt D-glukozydowych znanych jako cyklodekstryny, takie jak niektóre bakteryjne amylazy.
Wiele funkcji przypisuje się enzymom o aktywności amylazy, nie tylko z naturalnego czy fizjologicznego punktu widzenia, ale także z handlowego i przemysłowego punktu widzenia, bezpośrednio związanych z człowiekiem.
Amylazy u zwierząt są obecne głównie w ślinie, wątrobie i trzustce, gdzie pośredniczą w degradacji różnych polisacharydów spożywanych w pożywieniu (pochodzenia zwierzęcego (glikogeny) lub roślinnego (skrobia)).
Obecna w ślinie α-amylaza służy jako wskaźnik stanu fizjologicznego gruczołów ślinowych, ponieważ stanowi ponad 40% produkcji białek tych gruczołów.
W jamie ustnej enzym ten jest odpowiedzialny za „wstępne trawienie” skrobi, wytwarzając pozostałości maltozy, maltotriozy i dekstryny..
W roślinach skrobia jest rezerwowym polisacharydem, a jej hydroliza, w której pośredniczą enzymy amylazy, pełni wiele ważnych funkcji. Wśród nich można wyróżnić:
Wiele mikroorganizmów wykorzystuje amylazy do pozyskiwania węgla i energii z różnych źródeł polisacharydów. W przemyśle te mikroorganizmy są wykorzystywane do produkcji tych enzymów na dużą skalę, które służą zaspokojeniu różnych wymagań handlowych człowieka..
W przemyśle amylazy są wykorzystywane do różnych celów, w tym do produkcji maltozy, syropów wysokofruktozowych, mieszanin oligosacharydów, dekstryn itp..
Są również wykorzystywane do bezpośredniej fermentacji alkoholowej skrobi do etanolu w browarnictwie oraz do wykorzystywania ścieków powstałych podczas przetwarzania żywności pochodzenia roślinnego jako źródło pożywienia np. Dla wzrostu mikroorganizmów..
Jeszcze bez komentarzy