Plik selectins Są rodziną glikoprotein zbudowanych z łańcuchów polipeptydowych, które rozpoznają określone konformacje cukrów (węglowodanów), zlokalizowane na powierzchni innych komórek i wiążą się z nimi. Z tego powodu nazywane są również cząsteczkami adhezyjnymi..
Te receptory adhezyjne są znane ze swojej konserwatywnej struktury. Mają trzy domeny i trzy różne glikoproteiny. Mogą być wyrażane jako cząsteczki powierzchniowe, a ponadto mogą być przechowywane lub działać jako cząsteczki rozpuszczalne.
W przeciwieństwie do innych cząsteczek adhezyjnych, selektyny działają tylko na interakcje białych krwinek ze śródbłonkiem naczyniowym.
Indeks artykułów
Selektyny są białkami zawierającymi łańcuchy oligosacharydów kowalencyjnie połączonymi z łańcuchami bocznymi aminokwasów (glikoproteinami). Są cząsteczkami transbłonowymi, co oznacza, że przechodzą przez dwuwarstwę lipidową komórki w jednym etapie (jeden etap) lub w kilku etapach (wieloetapowy)..
Mają cechy bardzo podobne do białek CLEC lub lektyn typu C. Ponieważ, podobnie jak lektyny typu C, selektyny wymagają jonów wapnia do wiązania..
Pochodzenie słowa „selektyna” odnosi się do faktu, że białka te ulegają selektywnej ekspresji w komórkach układu naczyniowego, a także zawierają domenę lektyny.
Niektórzy autorzy włączają selektyny (glikoproteiny) do lektyn, ponieważ są to cząsteczki wiążące się z cukrami. Jednak inni autorzy wyróżniają je, przyjmując koncepcję, że lektyny rozpoznają tylko węglowodany i wiążą się z nimi, podczas gdy selektyny nie tylko rozpoznają i wiążą cukry, ale są również tworzone przez węglowodany..
Regulacja selektyn zachodzi na poziomie transkrypcji, poprzez obróbkę proteolityczną, klasyfikację komórek i regulowaną ekspresję glikozylotransferaz..
Selektyny mają krótką domenę wewnątrzkomórkową. Jednakże mają one trzy domeny zewnątrzkomórkowe, domenę typu naskórkowego czynnika wzrostu, domenę lektyny typu C i jednostki powtórzeń konsensusowych, podobne do białek regulatorowych dopełniacza..
Rodzina selektyn składa się z trzech różnych typów glikoprotein. Każdy z nich jest oznaczony literą oznaczającą miejsce, w którym zostały po raz pierwszy zidentyfikowane. Następnie zobaczymy każdego z nich.
Jest również znany jako SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL lub TQ1. Znajduje się w leukocytach, stąd „L” dla L-selektyny. Jest składnikiem powierzchni komórki. Trzy domeny to: homolog lektyny, naskórkowy czynnik wzrostu i dwie powtarzalne jednostki konsensusu..
Ma kilka ligandów, czyli ogólnie małe cząsteczki, które tworzą kompleksy z biocząsteczką, w tym przypadku z białkiem. Znane ligandy L-selektyny są następujące.
Znany jako zależna od glikozylacji cząsteczka adhezji komórkowej -1, jest to ligand proteoglikanowy, który ulega ekspresji w zapaleniach żył po włośniczkach i umożliwia limfocytom wydostanie się z krwiobiegu do tkanek limfoidalnych.
Jest to fosfoglikoproteina, wykrywana w różnych grupach ssaków, między innymi u ludzi, szczurów i myszy. Po raz pierwszy opisano go w hematopoetycznych komórkach macierzystych. Występują w wielu różnych komórkach, ale są prawie wyłącznie związane z komórkami krwiotwórczymi.
Znana jako Adresin lub cząsteczka adhezji komórkowej w kierunku błony śluzowej naczyń (w języku angielskim, mucosal vascular addressin cell adhezyjna cząsteczka 1). Jest to zewnątrzkomórkowe białko śródbłonka, które jest odpowiedzialne za określenie, do której tkanki limfocyty wejdą, oprócz przenoszenia cukrów, aby były rozpoznawane przez L-selektynę.
Znany między innymi jako SELPLG czy CD162, jest glikoproteiną występującą w komórkach śródbłonka i leukocytach. Może wiązać się z dwoma pozostałymi typami selektorów. Wydaje się jednak, że ma lepsze powinowactwo do P-selektyny..
P-selektyna jest znana pod innymi nazwami, takimi jak między innymi SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP lub LECAM3. Występuje na powierzchni komórek śródbłonka, które wyścielają wewnętrzne brzegi naczyń krwionośnych i płytek krwi..
P-selektyna została po raz pierwszy zidentyfikowana w płytkach krwi. Dlatego nazwa białka zawiera początkową literę „P”.
Struktura selektyny P składa się z domeny bardzo podobnej do lektyny typu C na N-końcu, domeny podobnej do EGF; to znaczy konserwowana domena białkowa złożona z około 30 do 40 reszt aminokwasowych, z dwuniciowym arkuszem β, po którym następuje pętla do krótkiego C-końcowego dwuniciowego arkusza β.
Ma trzecią domenę podobną do białek wiążących dopełniacz, zwaną domeną CUB, która charakteryzuje się tym, że jest ewolucyjnie konserwowaną domeną białkową i zawiera około 110 reszt aminokwasowych.
Ligandem o najwyższym powinowactwie do selektyny P jest PSGL-1, jak opisano wcześniej w ligandach dla selektyny L. Z drugiej strony, białko to może również tworzyć kompleksy z innymi cząsteczkami, takimi jak siarczanowany polisacharyd zwany fukoidanem i siarczan heparanu..
To białko selektyny jest również znane pod następującymi nazwami: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 i inne. Jest wyrażany wyłącznie w komórkach śródbłonka, które są aktywowane przez małe białka, które nie są w stanie przeniknąć przez dwuwarstwę lipidową komórki, zwane cytokinami..
Struktura tego białka składa się z 3 domen (podobnie jak reszta selektyn): domeny podobnej do EGF, 6 jednostek modułów białka kontrolnego powtórzeń SCR (zwanych również domenami sushi) i domeny transbłonowej..
Ligandy tworzące kompleksy z E-selektywnymi są dość zróżnicowane, ale te, które wyróżniają się, są następujące.
Nazywany również SLe A lub CA19-9. Jest to tetrasacharyd znaleziony w surowicach pacjentów z rakiem. Wiadomo, że bierze udział w procesie rozpoznawania komórka-komórka. Jest konstytutywnie wyrażany w granulocytach, monocytach i limfocytach T..
Jest również tetratasacharydem, takim jak Sialyl-Lewis A i ma podobne funkcje. Jest wyrażany w granulocytach i monocytach i kontroluje niepożądany wyciek lub wyciek tych komórek podczas zapalenia..
Chociaż pozornie jest ona bardziej skuteczna w przypadku selektyny P, niektórzy autorzy uważają, że pochodna forma ludzkiego neutrofilu jest również dość skuteczna w przypadku selektyny E. W rzeczywistości uważają, że ogólnie ten ligand jest niezbędny dla trzech typów selektyn..
Główną funkcją selektyn jest udział w procesie tworzenia białych krwinek (limfocytów). Uczestniczą także w odpowiedzi immunologicznej, w przewlekłych i ostrych stanach zapalnych różnych narządów ciała, takich jak nerki, serce i skóra. Działają nawet w procesach zapalnych przerzutów raka.
Jeszcze bez komentarzy