Struktura, funkcje i patologie Titina

1443
Robert Johnston

Titina jest terminem używanym do opisania pary olbrzymich łańcuchów polipeptydowych, które stanowią trzecie najbardziej obfite białko w sarkomerach wielu mięśni szkieletowych i sercowych.

Tatyna jest jednym z największych znanych białek pod względem liczby reszt aminokwasowych, a zatem pod względem masy cząsteczkowej. To białko jest również znane jako connectin i występuje zarówno u kręgowców, jak i bezkręgowców.

Struktura Titiny (źródło: Jawahar Swaminathan i pracownicy MSD w Europejskim Instytucie Bioinformatyki [domena publiczna] za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Pod tą nazwą (connectin) został po raz pierwszy opisany w 1977 r., Aw 1979 r. Został zdefiniowany jako dwupasmowy w górnej części żelu poliakrylamidowego do elektroforezy w warunkach denaturujących (z dodecylosiarczanem sodu). W 1989 roku jego lokalizacja została ustalona za pomocą mikroskopii immunoelektronowej.

Wraz z innym dużym białkiem, nebuliną, tyna jest jednym z głównych składników elastycznej sieci cytoszkieletu komórek mięśniowych, która współistnieje z grubymi włóknami (miozyna) i cienkimi włóknami (aktyna) w sarkomerach; do tego stopnia, że ​​jest znany jako trzeci system włókien mięśniowych.

Grube i cienkie włókna są odpowiedzialne za wytwarzanie siły czynnej, podczas gdy włókna tytanowe decydują o lepkosprężystości sarkomerów.

Sarkomer to powtarzająca się jednostka miofibryli (włókien mięśniowych). Ma około 2 μm długości i jest ograniczony „płytkami” lub liniami zwanymi liniami Z, które dzielą każdą miofibryle na prążkowane fragmenty o określonej wielkości.

Cząsteczki tyny łączą się w wyjątkowo długie, elastyczne, cienkie i rozciągliwe nitki. Tatyna jest odpowiedzialna za elastyczność mięśni szkieletowych i uważa się, że działa jako molekularne rusztowanie określające prawidłowy montaż sarkomerów w miofibrylach..

Indeks artykułów

  • 1 Struktura
  • 2 Funkcje
    • 2.1 Inne funkcje
  • 3 Powiązane patologie
  • 4 Odnośniki

Struktura

U kręgowców tyna ma około 27 000 reszt aminokwasowych i masę cząsteczkową około 3 MDa (3000 kDa). Składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych znanych jako T1 i T2, które mają podobny skład chemiczny i podobne właściwości antygenowe..

W mięśniach bezkręgowców „minittyny”O masie cząsteczkowej od 0,7 do 1,2 MDa. Ta grupa białek obejmuje białko „Twitchina” z Caenorhabditis elegans i białko „Projekcja” znalezione w gatunku Drosophila.

Titin kręgowców jest białkiem modularnym składającym się głównie z domen podobnych do immunoglobulin i fibronektyny III (FNIII-lubić) ułożone partiami. Ma elastyczny region bogaty w reszty proliny, kwasu glutaminowego, waliny i lizyny znane jako domena PEVK i inną domenę kinazy serynowej na końcu karboksylowym..

Każda z domen ma długość około 100 aminokwasów i jest znana jako tyna klasy I (domena typu fibronektyny III) i tyna klasy II (domena podobna do immunoglobuliny). Obie domeny składają się w struktury „kanapkowe” o długości 4 nm, złożone z antyrównoległych β-arkuszy..

Cząsteczka łącznika sercowego zawiera 132 powtórzenia motywów domeny immunoglobuliny i 112 powtórzeń motywów domeny podobnej do fibronektyny III..

Gen kodujący te białka (TTN) jest „mistrzem” intronów, ponieważ zawiera ich prawie 180.

Transkrypty podjednostek są przetwarzane w różny sposób, zwłaszcza regiony kodujące domeny immunoglobuliny (Ig) i podobne do PEVK, z których powstają izoformy o różnych właściwościach wydłużania..

funkcje

Funkcja tyny w sarkomerach zależy od jej powiązania z różnymi strukturami: jej koniec C jest zakotwiczony do linii M, podczas gdy koniec N-końcowy każdej titiny jest zakotwiczony do linii Z.

Białka nebuliny i tyny działają jak „molekularne linijki”, które regulują długość odpowiednio grubych i cienkich włókien. Titin, jak wspomniano, rozciąga się od dysku Z do poza linię M, w środku sarkomeru i reguluje jego długość, zapobiegając nadmiernemu rozciągnięciu włókien mięśniowych..

Wykazano, że składanie i rozkładanie tyny wspomaga proces skurczu mięśni, to znaczy generuje pracę mechaniczną, która prowadzi do skrócenia lub wydłużenia sarkomerów; podczas gdy grube i cienkie włókna są molekularnymi motorami ruchu.

Tatyna uczestniczy w utrzymaniu grubych włókien w środku sarkomeru, a jej włókna są odpowiedzialne za wytwarzanie pasywnego napięcia podczas rozciągania sarkomerów..

Inne funkcje

Oprócz udziału w wytwarzaniu siły lepkosprężystej tyna spełnia inne funkcje, między innymi:

-Udział w mechaniczno-chemicznych zdarzeniach sygnalizacyjnych poprzez skojarzenie z innymi białkami sarkomerowymi i niesarkomerowymi

-Zależna od długości aktywacja aparatu kurczliwego

-Montaż sarkomerów

-Między innymi udział w budowie i funkcji cytoszkieletu u kręgowców.

Niektóre badania wykazały, że w ludzkich komórkach i zarodkach Drosophila, tyna pełni inną funkcję jako białko chromosomalne. Elastyczne właściwości oczyszczonego białka doskonale korespondują z elastycznymi właściwościami chromosomów zarówno żywych komórek, jak i zmontowanych chromosomów. in vitro.

Udział tego białka w zagęszczaniu chromosomów został wykazany dzięki eksperymentom ukierunkowanej mutagenezy genu, który je koduje, co skutkuje zarówno defektami mięśni, jak i chromosomów..

Lange i wsp. W 2005 roku wykazali, że domena kinazy tytanowej ma związek ze złożonym systemem ekspresji genów mięśni, o czym świadczy mutacja tej domeny, która powoduje dziedziczne choroby mięśni.

Powiązane patologie

Niektóre choroby serca są związane ze zmianami elastyczności tytiny. Takie zmiany silnie wpływają na rozciągliwość i bierną sztywność rozkurczową mięśnia sercowego i przypuszczalnie na wrażliwość mechaniczną..

Gen TTN został zidentyfikowany jako jeden z głównych genów zaangażowanych w choroby człowieka, dlatego właściwości i funkcje białka sercowego były szeroko badane w ostatnich latach.

Kardiomiopatia rozstrzeniowa i kardiomiopatia przerostowa są również wynikiem mutacji kilku genów, w tym genu TTN.

Bibliografia

  1. Despopoulos, A. i Silbernagl, S. (2003). Color Atlas of Physiology (Wyd. 5). Nowy Jork: Thieme.
  2. Herman, D., Lam, L., Taylor, M., Wang, L., Teekakirikul, P., Christodoulou, D.,… Seidman, C. E. (2012). Skrócenie Titin powodujące kardiomiopatię rozstrzeniową. New England Journal of Medicine, 366(7), 619-628.
  3. Keller, T. (1995). Budowa i funkcja tytyny i nebuliny. Aktualna opinia w biologii, 7, 32-38.
  4. Lange, S., Lange, S., Xiang, F., Yakovenko, A., Vihola, A., Hackman, P.,… Gautel, M. (2005). Domena kinazy Titin kontroluje ekspresję genów mięśni i obrót białek. Nauka, 1599-1603.
  5. Linke, W. A., & Hamdani, N. (2014). Gigantyczny biznes: właściwości i funkcja Titin dzięki grubemu i cienkiemu. Badania cyrkulacji, 114, 1052-1068.
  6. Machado, C. i Andrew, D. J. (2000). D-TYTYNA: gigantyczne białko o podwójnej roli w chromosomach i mięśniach. The Journal of Cell Biology, 151(3), 639-651.
  7. Maruyama, K. (1997). Gigantyczne elastyczne białko mięśniowe. Dziennik FASEB, jedenaście, 341-345.
  8. Nelson, D. L. i Cox, M. M. (2009). Zasady Lehningera biochemii. Wydania Omega (Wyd. 5).
  9. Rivas-Pardo, J., Eckels, E., Popa, I., Kosuri, P., Linke, W. i Fernández, J. (2016). Praca wykonana przez Titin Protein Folding wspomaga skurcze mięśni. Raporty komórkowe, 14, 1339-1347.
  10. Trinick, J. (1994). Titin i nebulina: linijki białkowe w mięśniach? Trendy w naukach biochemicznych, 19, 405-410.
  11. Tskhovrebova, L. i Trinick, J. (2003). Titin: Właściwości i relacje rodzinne. Recenzje natury, 4, 679-6889.
  12. Wang, K., Ramirez-Mitchell, R., & Palter, D. (1984). Titin to niezwykle długie, elastyczne i smukłe białko miofibrylarne. Proc. Natl. Acad. Sci., 81, 3685-3689.

Jeszcze bez komentarzy