Plik tropomiozyna jest jednym z trzech białek, które są częścią cienkich włókien w miofibrylach komórek mięśniowych mięśni szkieletowych kręgowców i komórek mięśniowych niektórych bezkręgowców.
Jest on głównie związany z filamentami aktyny w miofibrylach mięśniowych, ale istnieją doniesienia wskazujące, że chociaż w mniejszym stopniu może być również związany z filamentami aktynowymi w cytoszkieletie komórek innych niż mięśnie..
Został on wyizolowany i skrystalizowany po raz pierwszy w latach 1946-1948, przy użyciu protokołów podobnych do tych stosowanych przed laty w celu uzyskania aktyny i miozyny, dwóch białek najczęściej występujących w miofilamentach..
W komórkach mięśni szkieletowych tropomiozyna stanowi wraz z troponiną duet białek regulatorowych, które działają jak „czujnik” wapnia, ponieważ jej hamujące połączenie z włóknami aktyny jest odwracane po związaniu się z jonami wapnia, które dostają się do komórki w odpowiedzi na bodźce nerwowe, które kierują skurcz.
Indeks artykułów
W komórkach kręgowców tropomiozyna niezmiennie występuje jako część cienkich włókien w miofibrylach mięśniowych, zarówno w mięśniach szkieletowych, jak i mięśniach gładkich, gdzie pełni funkcje regulacyjne..
Naukowcy opisali tropomiozynę jako białko asymetryczne, dość stabilne wobec ciepła (termostabilne), którego polimeryzacja wydaje się zależeć od stężenia jonów ośrodka, w którym się znajduje..
Należy do dużej i złożonej rodziny białek włóknistych i helikalnych, które są szeroko rozpowszechnione wśród eukariontów. U kręgowców tropomiozyny dzieli się na dwie duże grupy:
- Te o dużej masie cząsteczkowej (między 284-281 aminokwasów).
- Te o niskiej masie cząsteczkowej (między 245-251 aminokwasów).
Wszystkie izoformy, gdy są badane oddzielnie, mają liczbę reszt aminokwasowych, która jest wielokrotnością 40. Istnieją hipotezy, że każdy z tych „klastrów” aminokwasów oddziałuje z monomerem G-aktyny, gdy oba białka tworzą kompleks. cienkie pasma.
Ssaki zawierają co najmniej 20 różnych izoform tropomiozyny, kodowanych przez cztery geny, które ulegają ekspresji przez alternatywne promotory i których produkty (mRNA) są przetwarzane przez alternatywny splicing (Łączenie).
Niektóre z tych izoform mają ekspresję różnicową. Wiele z nich jest specyficznych dla tkanki i stadium, ponieważ niektóre znajdują się w określonych tkankach mięśniowych i może się zdarzyć, że są wyrażane tylko w określonym momencie rozwoju.
Tropomiozyna jest białkiem dimerycznym, składającym się z dwóch zwiniętych helis polipeptydowych alfa, z których każda ma mniej więcej 284 reszt aminokwasowych, o masie cząsteczkowej zbliżonej do 70 kDa i długości ponad 400 nm.
Ponieważ może istnieć wiele izoform, ich struktura może składać się z dwóch identycznych lub dwóch różnych cząsteczek, tworząc w ten sposób odpowiednio białko homodimeryczne lub heterodimeryczne. Różnią się one „siłą”, z jaką wiążą się z filamentami aktyny..
Cząsteczki tropomiozyny, również o kształcie nitkowatym, znajdują się w obszarach „rowków”, które istnieją między łańcuchami polimeru G-aktyny, które tworzą pasma F-aktyny z cienkich włókien. Niektórzy autorzy opisują swój związek jako „komplementarność formy” między obydwoma białkami..
Sekwencja tego białka jest pomyślana jako „ciąg” powtarzających się heptapeptydów (7 aminokwasów), których indywidualne cechy i właściwości sprzyjają stabilnemu upakowaniu dwóch helis tworzących jego strukturę i pomiędzy którymi tworzą się miejsca wiązania. aktyna.
Połączenie między tropomiozyną i włóknami aktyny następuje głównie w wyniku oddziaływań elektrostatycznych.
N-końcowy koniec tropomiozyny jest silnie konserwowany wśród różnych izoform mięśni. Tak bardzo, że osiem z pierwszych dziewięciu reszt jest identycznych od człowieka do Drosophila (muszka owocowa), a 18 z pierwszych 20 reszt N-końcowych jest zachowanych u wszystkich kręgowców.
Tropomiozyna i troponina, jak omówiono powyżej, stanowią regulacyjny duet skurczu mięśni włókien szkieletowych i sercowych u kręgowców i niektórych bezkręgowców..
Troponina to kompleks białkowy składający się z trzech podjednostek, z których jedna reaguje na wapń i wiąże się z nim, druga wiąże się z tropomiozyną, a druga wiąże się z filamentami F-aktyny.
Każda cząsteczka tropomiozyny jest związana z kompleksem troponiny, który reguluje ruchy pierwszej.
Kiedy mięsień jest rozluźniony, tropomiozyna znajduje się w specjalnej topologii, która blokuje miejsca wiązania miozyny na aktynie, zapobiegając skurczom..
Kiedy włókna mięśniowe otrzymują odpowiedni bodziec, wewnątrzkomórkowe stężenie wapnia wzrasta, powodując zmianę konformacyjną troponiny związaną z tropomiozyną.
Zmiana konformacyjna troponiny indukuje również zmianę konformacyjną tropomiozyny, co skutkuje „uwolnieniem” miejsc wiązania akty-miozyny i umożliwia wystąpienie skurczu miofibryli..
W komórkach niemięśniowych, w których występuje, tropomiozyna najwyraźniej spełnia funkcje strukturalne lub reguluje morfologię i ruchliwość komórek..
Tropomiozyna została zidentyfikowana jako jedno z najbardziej obficie alergizujących białek mięśni w przypadku reakcji alergicznych wywołanych przez żywność pochodzenia zwierzęcego..
Występuje w komórkach mięśniowych i niemięśniowych, zarówno kręgowców, jak i bezkręgowców. Różne badania ujawniają, że reakcje alergiczne wywoływane przez skorupiaki, takie jak krewetki, kraby i homary, są wynikiem „wykrywania” ich epitopów za pomocą immunoglobulin w surowicy nadwrażliwych pacjentów z alergią..
Uważa się, że białko to zachowuje się jak alergen reaktywny krzyżowo, ponieważ pacjenci uczuleni na przykład na krewetki są również uczuleni na inne skorupiaki i mięczaki, które mają białko o podobnych właściwościach..
Jeszcze bez komentarzy