Rodzaje, budowa i organizacja miofilamentów

2779
Simon Doyle

Plik miofilamenty to kurczliwe białka miofibryli, które są jednostkami strukturalnymi komórek mięśniowych, wydłużonymi komórkami zwanymi włóknami mięśniowymi.

Włókna mięśniowe i ich składniki mają określone nazwy. Na przykład błona, cytoplazma, mitochondria i retikulum endoplazmatyczne są znane odpowiednio jako sarkolema, sarkoplazma, sarkosomy i retikulum sarkoplazmatyczne..

Struktura miofilamentów (źródło: Mikael Häggström, wykorzystane za zgodą. [Domena publiczna] za pośrednictwem Wikimedia Commons)

W ten sam sposób elementy kurczliwe wewnątrz nazywane są łącznie miofibrylami; a kurczliwe białka tworzące miofibryle nazywane są miofilamentami.

Istnieją dwa rodzaje miofilamentów: cienkie i grube. Cienkie włókna składają się głównie z trzech białek: F-aktyny, tropomiozyny i troponiny. Tymczasem grube włókna składają się wyłącznie z innego białka znanego jako miozyna II.

Oprócz tego istnieją inne białka związane zarówno z grubymi, jak i cienkimi włóknami, ale nie mają one funkcji kurczliwych, ale raczej strukturalne, wśród których są między innymi tyna i nebulina.

Indeks artykułów

  • 1 Rodzaje włókien mięśniowych
  • 2 Struktura
    • 2.1 Cienkie miofilamenty
    • 2.2 Grube miofilamenty
  • 3 Organizacja
    • 3.1 Jak zorganizowane są miofilamenty w sarkomerach?
  • 4 Mechanizm skurczu
  • 5 Referencje

Rodzaje włókien mięśniowych

Szczególny układ miofilamentów tworzących miofibryle powoduje powstanie dwóch rodzajów włókien mięśniowych: włókien mięśni poprzecznie prążkowanych i włókien mięśni gładkich.

Włókna mięśni prążkowanych, badane pod mikroskopem świetlnym, wykazują wzór prążków lub poprzecznych pasm, które powtarzają się na całej ich powierzchni i dają nazwę mięśnie prążkowanemu, który je zawiera. Istnieją dwa rodzaje włókien mięśni poprzecznie prążkowanych: szkieletowe i sercowe.

Włókna mięśniowe, które nie wykazują tego wzoru poprzecznych pasm, nazywane są włóknami gładkimi. Są to te, które tworzą mięśnie ścian naczyń i trzewi.

Struktura

Cienkie miofilamenty

Te miofilamenty składają się z aktyny F i dwóch powiązanych z nią białek: tropomiozyny i troponiny, które pełnią funkcje regulacyjne..

Aktyna F lub aktyna nitkowata jest polimerem innego mniejszego białka globularnego zwanego aktyną G lub aktyną globularną, o masie cząsteczkowej około 42 kDa. Ma miejsce wiązania miozyny i jest ułożony przez utworzenie dwóch łańcuchów ułożonych w podwójną helisę złożoną z około 13 monomerów na obrót..

Włókna F-aktyny charakteryzują się dwoma biegunami: jednym dodatnim skierowanym w kierunku dysku Z, a drugim ujemnym, umieszczonym w kierunku środka sarkomeru.

Tropomiozyna składa się również z podwójnego łańcucha polipeptydowego o podwójnej helisie. Jest to białko o masie 64 kDa, które tworzy włókna, które znajdują się w rowkach pozostawionych przez łańcuchy podwójnej helisy cienkich filamentów F-aktyny, jakby „wypełniały” puste przestrzenie w helisie.

W spoczynku tropomiozyna pokrywa lub „pokrywa” miejsca wiązania aktyny z miozyną, zapobiegając interakcji obu białek, co powoduje skurcz mięśni. Wokół każdego cienkiego włókna i około 25-30 m od początku każdej tropomiozyny znajduje się inne białko zwane troponiną.

Troponina (Tn) to kompleks białkowy złożony z trzech globularnych podjednostek polipeptydowych zwanych troponiną T, C i I. Każda cząsteczka tropomiozyny ma powiązany kompleks troponiny, który ją reguluje i razem odpowiadają za regulację inicjacji i zakończenia skurczu mięśniowego..

Grube miofilamenty

Grube włókna są polimerami miozyny II o masie 510 kDa i składają się z dwóch łańcuchów ciężkich o masie 222 kDa każdy i czterech łańcuchów lekkich. Lekkie łańcuchy są dwojakiego rodzaju: niezbędne łańcuchy lekkie o masie 18 kDa i regulacyjne łańcuchy lekkie o masie 22 kDa..

Każdy łańcuch ciężki miozyny II ma kształt pręta z małą kulistą główką na końcu, która wystaje na prawie 90 ° i ma dwa miejsca wiązania, jedno dla aktyny i jedno dla ATP. Dlatego te białka należą do rodziny ATPazy..

Grube włókno składa się z ponad 200 cząsteczek miozyny II. Kulista głowa każdej z tych cząsteczek działa jak „łopatka” podczas skurczu, popychając aktynę, do której jest przyłączona, tak, że ślizga się ona w kierunku środka sarkomeru..

Organizacja

W włóknie mięśni poprzecznie prążkowanych szkieletowych miofibryle zajmują większość sarkoplazmy i są rozmieszczone w podłużnych i uporządkowanych zespołach w całej komórce.

Na przekroju podłużnym widzianym pod mikroskopem optycznym obserwuje się pasma światła, zwane pasmami I, i ciemne pasma, zwane pasmami A. Pasma te odpowiadają uporządkowanemu układowi miofibryli, a zatem miofilamentów, które je tworzą..

W środku pasma I znajduje się ciemna i cienka linia zwana linią lub dyskiem Z. Środek każdego pasma A ma jaśniejszy obszar znany jako pasmo H, który jest podzielony centralnie ciemniejszą linią zwaną linią M.

Oddzielona między dwiema liniami Z opisano strukturę zwaną sarkomerem, która jest jednostką funkcjonalną mięśnia szkieletowego. Sarkomer składa się z kurczliwych miofilamentów ułożonych w uporządkowany sposób w pasma A, H i pół-pasmo I na każdym końcu..

Pasma I zawierają tylko cienkie włókna, pasmo A zawiera grube włókna przeplecione na dwóch końcach cienkimi włóknami, a pasmo H zawiera tylko grube włókna.

Jak zorganizowane są miofilamenty w sarkomerach?

Podczas badania próbki mięśnia szkieletowego pod mikroskopem elektronowym można zobaczyć zarówno grube, jak i cienkie miofilamenty. Mówi się, że „przeplatają się” lub „przeplatają” ze sobą w układzie sekwencyjnym, uporządkowanym i równoległym..

Cienkie włókna pochodzą z dysków Z i rozciągają się po obu stronach w przeciwnym kierunku i do środka każdego sąsiedniego sarkomeru. Z dysków Z na każdym końcu sarkomeru, w rozluźnionym mięśniu, aktyna przemieszcza się do początku pasma H po każdej stronie.

Zatem we włóknach mięśniowych rozluźnionego mięśnia szkieletowego grube miofilamenty zajmują centralny obszar, który tworzy ciemne pasma lub pasma A; a cienkie włókna rozciągają się po obu stronach sarkomeru, nie sięgając do środka sarkomeru.

W przekroju poprzecznym w obszarze, w którym grube i cienkie włókna zachodzą na siebie, można zaobserwować sześciokątny wzór, który obejmuje grube włókno w środku i sześć cienkich włókien, które je otaczają i które znajdują się na każdej krawędzi sześciokąta.

Ta organizacja miofilamentów w sarkomerze jest zachowana dzięki funkcji szeregu białek związanych z miofilamentami, które pełnią funkcje strukturalne, wśród których można wyróżnić tynę, alfa aktynę, nebulinę, miomezynę i białko C..

Mechanizm skurczu

Kiedy acetylocholina (neuroprzekaźnik) jest uwalniana do płytki nerwowo-mięśniowej w wyniku stymulacji neuronu ruchowego, włókno mięśniowe jest pobudzone, a bramkowane napięciem kanały wapniowe siateczki sarkoplazmatycznej otwierają się.

Wapń wiąże się z troponiną C, co powoduje zmianę konformacyjną tropomiozyny, która odsłania miejsca aktywne aktyny, inicjując w ten sposób skurcz. Kiedy poziom wapnia spada, tropomiozyna powraca do swojej początkowej pozycji i ustaje skurcz..

Wystawienie miejsc wiązania aktyny na miozynę pozwala obu białkom związać się, a miozyna popycha aktynę w kierunku środka sarkomeru, przesuwając się po miozynie.

Podczas skurczu mięśni linie Z każdego sarkomeru zbliżają się do środka, zbliżając się do linii M, zwiększając interigitację między aktyną i miozyną oraz zmniejszając rozmiar pasm I i H. Stopień skrócenia będzie zależał od sumowania skracania każdego z sarkomerów skurczonego mięśnia.

Bibliografia

  1. Berne, R. i Levy, M. (1990). Fizjologia. Mosby; Wydanie międzynarodowe.
  2. Fox, S. I. (2006). Ludzka psychologia (Wyd. 9). Nowy Jork, USA: McGraw-Hill Press.
  3. Gartner, L. i Hiatt, J. (2002). Tekst atlasu histologicznego (Wyd. 2). México D.F .: McGraw-Hill Interamericana Editores.
  4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28th ed.). McGraw-Hill Medical.
  5. Rawn, J. D. (1998). Biochemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
  6. Ross, M. i Pawlina, W. (2006). Histologia. Tekst i atlas ze skorelowaną biologią komórkową i molekularną (Wyd. 5). Lippincott Williams & Wilkins.
  7. Zachód, J. (1998). Fizjologiczne podstawy praktyki lekarskiej (Wyd. 12). México D.F.: Od redakcji Médica Panamericana.

Jeszcze bez komentarzy