Plik peroksydazy W większości są to hemoproteiny o aktywności enzymatycznej, które katalizują utlenianie wielu różnych substratów organicznych i nieorganicznych za pomocą nadtlenku wodoru lub innych pokrewnych substancji..
W najszerszym znaczeniu termin „peroksydaza” obejmuje enzymy, takie jak peroksydazy NAD i NADP, peroksydazy kwasów tłuszczowych, peroksydazy cytochromu, peroksydazy glutationowe i wiele innych niespecyficznych enzymów..
Jednak częściej jest on używany w odniesieniu do niespecyficznych enzymów z różnych źródeł, które mają aktywność oksydoreduktazy i które wykorzystują nadtlenek wodoru i inne substraty do katalizowania swoich reakcji utleniania-redukcji..
Peroksydazy hemu są niezwykle powszechne w przyrodzie. Występuje u zwierząt, roślin wyższych, drożdży, grzybów i bakterii.
U ssaków są one wytwarzane przez białe krwinki, macicę, śledzionę i wątrobę, ślinianki, ściany żołądka, płuca, tarczycę i inne tkanki..
W roślinach najbogatszymi w peroksydazy gatunkami roślin są chrzan i figi. Peroksydaza oczyszczona z chrzanu była szeroko badana i wykorzystywana do różnych celów w biologii doświadczalnej i biochemii..
W komórkach eukariotycznych te ważne enzymy znajdują się zwykle w wyspecjalizowanych organellach zwanych „peroksysomami”, które są otoczone pojedynczą błoną i biorą udział w licznych komórkowych procesach metabolicznych..
Indeks artykułów
Pomimo niewielkiej homologii, która istnieje między różnymi klasami peroksydaz, ustalono, że ich struktura drugorzędowa i sposób, w jaki jest zorganizowana, są dość zachowane wśród różnych gatunków.
Jest kilka wyjątków, ale większość peroksydaz to glikoproteiny i uważa się, że węglowodany przyczyniają się do ich stabilności w podwyższonych temperaturach..
Białka te mają masy cząsteczkowe w zakresie od 35 do 150 kDa, co odpowiada około 250 i 730 resztom aminokwasów..
Z wyjątkiem mieloperoksydazy wszystkie cząsteczki tego typu zawierają w swojej strukturze grupę hemową, która w stanie spoczynku posiada atom żelaza na stopniu utlenienia Fe + 3. Rośliny posiadają grupę protetyczną znaną jako ferroporfiryna XI.
Peroksydazy mają dwie domeny strukturalne, które „otaczają” grupę hemu, a każda z tych domen jest produktem ekspresji genu, który przeszedł zdarzenie duplikacji. Struktury te składają się z ponad 10 helis alfa połączonych pętlami i zwojami polipeptydów..
Wydaje się, że prawidłowe fałdowanie cząsteczki zależy od obecności konserwatywnych reszt glicyny i proliny, a także reszty kwasu asparaginowego i reszty argininy, które tworzą między nimi most solny, łączący obie domeny strukturalne..
Główną funkcją enzymów peroksydaz jest usuwanie nadtlenku wodoru ze środowiska komórkowego, który może być wytwarzany przez różne mechanizmy i który może stanowić poważne zagrożenie dla stabilności wewnątrzkomórkowej..
Jednak w tym procesie usuwania reaktywnych form tlenu (w których tlen ma pośredni stopień utlenienia), peroksydazy wykorzystują zdolność utleniającą tej substancji do wypełniania innych ważnych funkcji metabolizmu..
W roślinach białka te są ważną częścią procesów lignifikacji i mechanizmów obronnych w tkankach zakażonych patogenami lub które doznały uszkodzeń fizycznych..
W kontekście naukowym pojawiły się nowe zastosowania peroksydaz, które obejmują oczyszczanie ścieków zawierających związki fenolowe, syntezę związków aromatycznych oraz usuwanie nadtlenków z żywności lub odpadów..
Pod względem analitycznym i diagnostycznym peroksydaza chrzanowa jest prawdopodobnie najczęściej stosowanym enzymem do wytwarzania sprzężonych przeciwciał, które są wykorzystywane w immunologicznych testach wchłaniania, takich jak ELISA. "Test immunoenzymatyczny"), a także do oznaczania różnych typów związków.
Proces katalityczny peroksydaz zachodzi w kolejnych etapach, które rozpoczynają się od interakcji między miejscem aktywnym enzymu a nadtlenkiem wodoru, który utlenia atom żelaza w grupie hemu i generuje niestabilny związek pośredni znany jako związek I (CoI).
Utlenione białko (CoI) ma zatem grupę hemową z atomem żelaza, która przeszła ze stopnia utlenienia III do stopnia IV iw tym procesie nadtlenek wodoru został zredukowany do wody.
Związek I jest zdolny do utleniania substratu będącego donorem elektronów, tworzenia rodnika substratu i stania się nowym związkiem chemicznym znanym jako związek II (CoII), który jest następnie redukowany przez drugą cząsteczkę substratu, regenerując żelazo w stanie III i wytwarzając inny rodnik.
Peroksydazy są podzielone na trzy klasy w zależności od organizmu, w którym się znajdują:
- Klasa I: wewnątrzkomórkowe peroksydazy prokariotyczne.
- Klasa II: zewnątrzkomórkowe peroksydazy grzybowe.
- Klasa III: wydzielane peroksydazy roślinne.
W przeciwieństwie do białek klasy I, białka klasy II i III mają mostki dwusiarczkowe zbudowane między resztami cysteiny w swoich strukturach, co nadaje im znacznie większą sztywność..
Białka klasy II i III różnią się również od klasy I tym, że generalnie mają glikozylacje na swojej powierzchni..
Mówiąc mechanistycznie, peroksydazy można również podzielić na kategorie zgodnie z naturą atomów znajdujących się w ich centrum katalitycznym. W ten sposób hemoperoksydazy (najczęściej), haloperoksydazy wanadu i inne.
Jak już wspomniano, te peroksydazy mają w swoim centrum katalitycznym grupę prostetyczną znaną jako grupa hemu. Atom żelaza w tym miejscu jest koordynowany przez cztery wiązania z atomami azotu..
Zamiast grupy hemu, wanad-haloperoksydazy posiadają wanadan jako grupę protetyczną. Enzymy te zostały wyizolowane z organizmów morskich i niektórych grzybów lądowych.
Wanad w tej grupie jest koordynowany przez trzy niebiałkowe tlenki, azot z reszty histydynowej i azot z wiązania azydkowego..
Do tej grupy zalicza się wiele bakteryjnych haloperoksydaz, które mają grupy prostetyczne inne niż hem lub wanad. W tej grupie znajdują się również peroksydazy glutationowe, które zawierają seleno-cysteinę z grupy prostetycznej oraz niektóre enzymy zdolne do utleniania ligniny..
Jeszcze bez komentarzy