Plik keratyna jest to nierozpuszczalne białko włókniste, które jest strukturalną częścią komórek i powłok wielu organizmów, zwłaszcza kręgowców. Ma bardzo zróżnicowane formy i nie jest bardzo reaktywny chemicznie.
Jego strukturę po raz pierwszy opisali naukowcy Linus Pauling i Robert Corey w 1951 roku, podczas analizy struktury sierści zwierzęcej. Badacze ci dali również wgląd w strukturę miozyny w tkance mięśniowej.
Po kolagenie jest jednym z najważniejszych białek u zwierząt i stanowi większość suchej masy sierści, wełny, paznokci, pazurów i kopyt, piór, rogów i znacznej części zewnętrznej warstwy skóry.
Elementy lub „zrogowaciałe” części zwierząt mogą mieć bardzo różną morfologię, która w dużym stopniu zależy od funkcji, jaką pełnią w każdym konkretnym organizmie.
Keratyna to białko o właściwościach, które zapewniają jej dużą wydajność mechaniczną w zakresie naprężenia i kompresji. Jest wytwarzany przez specjalny rodzaj komórek zwanych „keratynocytami”, które zwykle obumierają po wyprodukowaniu..
Niektórzy autorzy twierdzą, że keratyny są wyrażane w sposób specyficzny dla tkanki i stadium. U ludzi istnieje ponad 30 genów kodujących te białka i należą one do rodziny, która ewoluowała w wyniku kilku rund duplikacji genetycznej.
Indeks artykułów
Istnieją zasadniczo dwa rodzaje keratyn: α i β. Wyróżniają się one podstawową strukturą, która składa się głównie z łańcuchów polipeptydowych, które mogą zwijać się w helisy alfa (α-keratyny) lub łączyć równolegle jako β-złożone arkusze (β-keratyny)..
Ten rodzaj keratyny jest najlepiej zbadany i wiadomo, że ssaki mają co najmniej 30 różnych odmian tego typu keratyny. U tych zwierząt α-keratyny są częścią paznokci, włosów, rogów, kopyt, kolców i naskórka.
Podobnie jak kolagen, białka te zawierają w swojej strukturze dużą ilość małych aminokwasów, takich jak glicyna i alanina, które umożliwiają powstanie helis alfa. Struktura molekularna α-keratyny składa się z trzech różnych regionów: (1) krystalicznych włókien lub helis, (2) domen końcowych włókien i (3) matrycy..
Helisy są dwie i tworzą dimer, który przypomina zwiniętą spiralę, która jest utrzymywana razem dzięki obecności wiązań lub mostków dwusiarczkowych (S-S). Każda z helis ma około 3,6 reszt aminokwasowych w każdym swoim skręcie i składa się z około 310 aminokwasów..
Te zwinięte cewki można następnie połączyć w celu utworzenia struktury znanej jako protofilament lub protofibryla, która ma zdolność łączenia się z innymi tego samego typu..
Protofilamenty mają niehelikalne końce N- i C-końcowe, które są bogate w reszty cysteiny i które są przyłączone do regionu rdzenia lub macierzy. Te cząsteczki polimeryzują, tworząc włókna pośrednie o średnicy bliskiej 7 nm..
Wyróżnia się dwa rodzaje włókien pośrednich zbudowanych z keratyny: kwaśne włókna pośrednie (typ I) i zasadowe (typ II). Są one osadzone w matrycy białkowej, a sposób, w jaki ułożone są te włókna, bezpośrednio wpływa na właściwości mechaniczne struktury, z której się składają..
W filamentach typu I helisy są połączone ze sobą za pomocą trzech „łączników śrubowych” znanych jako L1, L12 i L2 i które, jak się uważa, zapewniają elastyczność w dziedzinie spirali. W filamentach typu II znajdują się ponadto dwie subdomeny, które znajdują się między domenami helikalnymi.
Jeśli analizowana jest struktura typowego włosa, ma on średnicę około 20 mikronów i składa się z martwych komórek, które zawierają upakowane makrofibryle, które są zorientowane równolegle (obok siebie).
Makrofibryle składają się z mikrofibryli, które mają mniejszą średnicę i są połączone ze sobą amorficzną substancją białkową o wysokiej zawartości siarki..
Te mikrofibryle są grupami mniejszych protofibryli o układzie organizacyjnym 9 + 2, co oznacza, że dziewięć protofibryli otacza dwa centralne protofibryle; wszystkie te struktury składają się zasadniczo z α-keratyny.
W zależności od zawartości siarki, α-keratyny można podzielić na keratyny miękkie lub keratyny twarde. Ma to związek z siłą oporu mechanicznego narzuconą przez wiązania dwusiarczkowe w strukturze białka..
Grupa twardych keratyn obejmuje te, które są częścią włosów, rogów i paznokci, podczas gdy miękkie keratyny są reprezentowane przez włókna znajdujące się w skórze i odciskach..
Wiązania dwusiarczkowe można usunąć poprzez zastosowanie środka redukującego, dzięki czemu struktury zbudowane z keratyny nie są łatwo przyswajalne przez zwierzęta, chyba że mają jelita bogate w merkaptany, jak to ma miejsce w przypadku niektórych owadów..
Β-keratyny są znacznie silniejsze niż α-keratyny i występują u gadów i ptaków jako część pazurów, łusek, piór i dziobów. U gekonów mikrokosmki znajdujące się na ich nogach (grzyby) również składają się z tego białka..
Jego struktura molekularna składa się z pofałdowanych β arkuszy utworzonych przez antyrównoległe łańcuchy polipeptydowe, które są połączone ze sobą wiązaniami lub wiązaniami wodorowymi. Łańcuchy te, jeden obok drugiego, tworzą małe sztywne i płaskie powierzchnie, lekko zagięte.
Funkcje keratyny związane są przede wszystkim z rodzajem budowanej przez nią struktury oraz miejscem w organizmie zwierzęcia, w którym się ona znajduje.
Podobnie jak inne białka włókniste, nadaje komórkom stabilność i sztywność strukturalną, ponieważ należy do dużej rodziny białek zwanej rodziną włókien pośrednich, które są białkami cytoszkieletu..
Górna warstwa skóry zwierząt wyższych ma dużą sieć włókien pośrednich utworzonych przez keratynę. Warstwa ta nazywana jest naskórkiem i u ludzi ma grubość od 30 mikronów do 1 nm..
Naskórek pełni funkcję bariery ochronnej przed różnymi rodzajami stresu mechanicznego i chemicznego i jest syntetyzowany przez specjalny rodzaj komórek zwanych „keratynocytami”.
Oprócz naskórka istnieje jeszcze bardziej zewnętrzna warstwa, która nieustannie złuszcza się i nazywana jest warstwą rogową naskórka, która spełnia podobne funkcje..
Ciernie i kolce są również używane przez różne zwierzęta do własnej ochrony przed drapieżnikami i innymi agresorami..
„Zbroja” łuskowców, małych owadożernych ssaków zamieszkujących Azję i Afrykę, również składa się z „łusek” keratyny, które je chronią..
Rogi obserwuje się u zwierząt z rodziny Bovidae, czyli u krów, owiec i kóz. Są to bardzo mocne i wytrzymałe konstrukcje, a posiadające je zwierzęta wykorzystują je jako organy obrony i zalotów..
Rogi są utworzone przez kościsty środek złożony z „gąbczastej” kości pokrytej skórą wystającą z tylnej części czaszki..
Pazury i gwoździe oprócz funkcji karmienia i krępowania służą również zwierzętom jako „broń” obrony przed napastnikami i drapieżnikami..
Dzioby ptaków służą kilku celom, między innymi pożywieniu, obronie, zalotom, wymianie ciepła i pielęgnacji. W naturze występuje wiele odmian dziobów, zwłaszcza pod względem kształtu, koloru, wielkości i siły powiązanych szczęk..
Dzioby są zbudowane, podobnie jak rogi, z kościstego środka wystającego z czaszki i pokrytego mocnymi płatami β-keratyny..
Zęby zwierząt bezszczękowych (kręgowców „przodków”) są zbudowane z keratyny i, podobnie jak zęby kręgowców „wyższych”, pełnią wiele funkcji w żywieniu i obronie..
Kopyta wielu przeżuwaczy i kopytnych (koni, osłów, łosi itp.) Są wykonane z keratyny, są bardzo wytrzymałe i mają za zadanie chronić nogi i wspomagać ruch.
Pióra, którymi ptaki też się poruszają, zbudowane są z β-keratyny. Struktury te pełnią również funkcje kamuflażu, zalotów, izolacji termicznej i hydroizolacji..
Przemysł tekstylny jest jednym z głównych wyzyskiwaczy zrogowaciałych struktur, mówiąc antropocentrycznie. Wełna i sierść wielu zwierząt są ważne na poziomie przemysłowym, ponieważ wraz z nimi wytwarza się różne ubrania, które są przydatne dla mężczyzn z różnych punktów widzenia.
Jeszcze bez komentarzy